1. Enzyme protéolytique de la catégorie des endopeptidases, provenant de l'activation du trypsinogène sécrété par le pancréas. [Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine]
2. (Biochimie) Ferment digestif du suc pancréatique qui hydrolyse les protéines.
3. Parmi les plus connues, citons la trypsine (EC 3.4.21.4), une endopeptidase qui agit sur l'arginine ou la lysine, la chymotrypsine (EC 3.4.21.1), qui agit sur la tyrosine, le tryptophane, la phénylalanine ou la leucine, la thrombine (EC 3.4.21.5) qui coupe le fibrinogène en deux fibrinopeptides, les cathepsines, la papaïne (EC 3.4.22.2), la bromélaïne (EC 3.4.22.32)...
4. La trypsine (EC 3.4.21.4) est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques.
5. (Biochimie) Enzyme protéolytique sécrétée par le pancréas, responsable de l'hydrolyse des protéines en peptides.
D'autres, produisant en même temps de la caséase (trypsine), peptonifient la caséine précipitée. D'autres enfin, ne produisant pas de présure, peptonifient directement la caséine sans la coaguler. - Raphaël Anatole Émile Blanchard, Archives de parasitologie
